On the choice of force fields for studying the molecular dynamics of ion peptides and their dimers

В работе получены сравнительные данные о влиянии потенциальных полей AMBER ff03, ff99SB и ff96 на результаты экспериментов по молекулярному моделированию димеров, образованных ионными пептидами $\mathrm{NH_2\text-(RADA)_4\text-COOH}$ в $\beta$-конформации, при двух значениях температуры. Показано, что моделирование в условиях явного водного окружения наиболее информативно по сравнению с неявными методами, при этом использование различных полей сил оказывает существенное влияние на стабильность исходной конформации пептидной молекулы во времени. Сделан вывод о том, что модельная среда ff99SB обеспечивает большую стабильность антипараллельных $\beta$-структур в составе димера при 300 К, в то время как ff96 не только обеспечивает наибольшую устойчивость исходной конформации пептида к изменению температуры, но также обладает высоким потенциалом удержания молекулой пептида антипараллельной $\beta$-конформации, определяющей способность $\mathrm{NH_2\text-(RADA)_4\text-COOH}$ к самоорганизации.