Структура петлевых участков в $\beta-\alpha$- и $\alpha-\beta$-дугах abCd-единиц в глобулярных белках

Проведен анализ конформаций около 600 петлевых участков (перетяжек) в $\beta-\alpha$- и $\alpha-\beta$-дугах, принадлежащих одному из структурных мотивов, часто встречающемуся в белках, abCd-единице. Всего в негомологичных белках отобрано 258 abCd-единиц с «обратным» ходом полипептидной цепи (236 PDB-файлов) и 69 abCd-единиц с «прямым» ходом (65 PDB-файлов). Исследованы четыре типа дуг: $\beta-\alpha$- и $\alpha-\beta$-дуги при «прямом» ходе цепи; $\beta-\alpha$- и $\alpha-\beta$-дуги при «обратном» ходе цепи. Для каждого типа дуг определены частоты встречаемости перетяжек разной длины и построены соответствующие гистограммы. Установлено, что наибольшую встречаемость имеют дуги длиной до трех аминокислотных остатков (57%). $\beta-\alpha$-Дуги из abCd-единиц с «прямым» ходом цепи чаще других состоят из двух аминокислотных остатков (44%), которые в 86% случаев имеют конформацию $\beta_m\mathbf{\alpha\beta}\alpha_n$. В них нет глицинов и пролинов, а в позиции $\mathbf{\beta}$ часто встречается аспарагин. В этом типе дуг в перетяжках из одного остатка с конформациями $\beta_m\mathbf{\varepsilon}\alpha_n$ или $\beta_m\mathbf{\alpha_L}\alpha_n$ чаще других встречаются глицины. В $\alpha-\beta$-дугах с «прямым» ходом цепи чаще других (18%) встречаются перетяжки из четырех аминокислотных остатков. Здесь нет преимущественной конформации перетяжек. В $\beta-\alpha$-дугах с «обратным» ходом цепи чаще других (17%) встречаются перетяжки из семи аминокислотных остатков, и большинство из них (88%) имеют конформацию $\beta_m\mathbf{\alpha_L\beta\beta\alpha\alpha\beta\beta}\alpha_n$. В $\alpha-\beta$-дугах с «обратным» ходом цепи чаще других (32%) встречаются перетяжки из одного аминокислотного остатка (все глицины) с конформацией дуг $\alpha_m\mathbf{\varepsilon}\beta_n$ или $\alpha_m\mathbf{\alpha_L}\beta_n$. Проведенный в данной работе структурный анализ abCd-единицы содержит полезную информацию для предсказания пространственной структуры белков, а также для молекулярного моделирования белковых структур de novo.