S. S. Kudryavtseva, A. K. Melnikova, V. I. Muronetz, Yu. Yu. Stroylova, “Methylglyoxal modification hinders amyloid conversion of prion protein”, Mendeleev Commun., 28:3 (2018), 314

Loading [MathJax]/jax/output/SVG/config.js

Mendeleev Communications

RUS ENG

ЖУРНАЛЫ ПЕРСОНАЛИИ ОРГАНИЗАЦИИ КОНФЕРЕНЦИИ СЕМИНАРЫ ВИДЕОТЕКА ПАКЕТ AMSBIB

JavaScript is disabled in your browser. Please switch it on to enable full functionality of the website

	Общая информация
	Последний выпуск
	Архив
	Правила для авторов

	Поиск публикаций
	Поиск ссылок

	RSS
	Последний выпуск
	Текущие выпуски
	Архивные выпуски
	Что такое RSS

Mendeleev Commun.:
Год:
Том:
Выпуск:
Страница:
	Найти

Персональный вход:
Логин:
Пароль:
	Запомнить пароль
	Войти
	Забыли пароль?
	Регистрация

Mendeleev Communications, 2018, том 28, выпуск 3, страницы 314–316
DOI: https://doi.org/10.1016/j.mencom.2018.05.029 (Mi mendc1750)

Эта публикация цитируется в 2 научных статьях (всего в 2 статьях)

Communications

Methylglyoxal modification hinders amyloid conversion of prion protein

S. S. Kudryavtseva^a, A. K. Melnikova^bc, V. I. Muronetz^c, Yu. Yu. Stroylova^cd

^a Department of Biology, M.V. Lomonosov Moscow State University, Moscow, Russian Federation
^b Department of Bioengineering and Bioinformatics, M.V. Lomonosov Moscow State University, Moscow, Russian Federation
^c A.N. Belozersky Research Institute of Physico-Chemical Biology, M.V. Lomonosov Moscow State University, Moscow, Russian Federation
^d Institute of Molecular Medicine, I.M. Sechenov First Moscow State Medical University, Moscow, Russian Federation

PDF полного текста (529 kB) Список цитирования (2)

DOI: https://doi.org/10.1016/j.mencom.2018.05.029

Graphic abstract: Methylglyoxal modification hinders amyloid conversion of prion protein

Аннотация: Effect of glycation by methylglyoxal on prion protein (PrP) structure and properties was evaluated. Modification of arginine at 27-position into a hydroimidazolone derivative was confirmed by MALDI-TOF mass spectrometry; circular dichroism spectra and tryptophan fluorescence showed some structural changes, while the hydrodynamic diameter of PrP was not affected by glycation. Glycated PrP formed large amorphous aggregates instead of intermediate oligomers; seeding of glycated PrP by mature fibrils led to a decreased formation of amyloid structures.

Тип публикации: Статья

Язык публикации: английский

Образец цитирования: S. S. Kudryavtseva, A. K. Melnikova, V. I. Muronetz, Yu. Yu. Stroylova, “Methylglyoxal modification hinders amyloid conversion of prion protein”, Mendeleev Commun., 28:3 (2018), 314–316

Образцы ссылок на эту страницу:

https://www.mathnet.ru/rus/mendc1750

https://www.mathnet.ru/rus/mendc/v28/i3/p314

Эта публикация цитируется в следующих 2 статьяx:

Qian Wu, Yinggang Liang, Yingfei Kong, Fen Zhang, Yingna Feng, Yu Ouyang, Chao Wang, Zhiqiang Guo, Juan Xiao, Nianjie Feng, “Role of glycated proteins in vivo: Enzymatic glycated proteins and non-enzymatic glycated proteins”, Food Research International, 155 (2022), 111099
S.S. Kudryavtseva, Y.Y. Stroylova, L.P. Kurochkina, V.I. Muronetz, “The chaperonin TRiC is blocked by native and glycated prion protein”, Archives of Biochemistry and Biophysics, 683 (2020), 108319

Citing articles in Google Scholar: Russian citations, English citations
Related articles in Google Scholar: Russian articles, English articles

Статистика просмотров:
Страница аннотации:	27
PDF полного текста:	7

Что такое QR-код?

Обратная связь:

Пользовательское соглашение

Регистрация посетителей портала

Логотипы