|
Биоинформатика
ΠΠ-модуль в OBOB-фолде: структура и особенности последовательностей
Е. В. Бражников, А. В. Ефимов Институт белка РАН, Пущино, Московская область, Россия
Аннотация:
В настоящей работе проведен стереохимический анализ комбинаций ΠΠ-модулей с SS-образными ββ-листами на примере большой выборки негомологичных белков, содержащих OBOB-фолды. Из 1616 суперсемейств OBOB-фолдов исследовано 265265 представительных белков и доменов, из которых отобрано 7070 негомологичных белков с разрешением не менее 2.5˚A2.5˚A. Обнаружено два типа ΠΠ-модулей: в первом переходная петля содержит αα-спираль, во втором переходная петля имеет нерегулярную структуру. Вход белковой цепи во второй слой происходит через одинаковую дугу с конформацией βββαLβpβββαLβp. Наиболее часто, в 85%85% случаев, в конформации αLαL встречаются глицины. Определены частоты встречаемости ΠΠ-модулей в зависимости от длины их переходных петель. Пространственные структуры ΠΠ-модулей обоих типов хорошо совмещаются при наложении друг на друга. Структурное выравнивание последовательностей ΠΠ-модулей позволило определить ключевые позиции, в которых находятся гидрофобные, гидрофильные и глициновые остатки.
Ключевые слова:
OB-фолд, ββ-тяж, αα-спираль, структурный мотив, фолдинг, хиральность.
Материал поступил в редакцию 29.09.2022, 24.11.2022, опубликован 06.12.2022
Образец цитирования:
Е. В. Бражников, А. В. Ефимов, “ΠΠ-модуль в OBOB-фолде: структура и особенности последовательностей”, Матем. биология и биоинформ., 17:2 (2022), 441–451
Образцы ссылок на эту страницу:
https://www.mathnet.ru/rus/mbb498 https://www.mathnet.ru/rus/mbb/v17/i2/p441
|
|