Биoгeли. Структурныe oсoбeннoсти кoмплeксoв aнтипaрaллeльных и пaрaллeльных пeптидoв $H-(RADA)_4-OH$ сo слoями в $syn$-oриeнтaции

В водно-солевых растворах молекулы пептида $H-(RADA)_4-OH$ самоорганизуются в фибриллы длиной в сотни нанометров, образуя биогель, пригодный для создания оптимальной среды роста и дифференцировки клеток позвоночных. Филаменты фибрил сложены из пептидов в $\beta$-конформации так, что два внешних слоя сформированы заряженными группами остатков $Arg$, $Asp$, а внутренний — состоит из метильных групп остатков $Alа$. Взаимная ориентация пептидов $H-(RADA)_4-OH$ в составе филамента пока не определена и этому вопросу посвящена данная работа. Методом молекулярной динамики были исследованы структурные особенности двух комплексов c $\beta$-слоями из параллельных или антипараллельных пептидов. Определено, что комплекс антипараллельных пептидов характеризуется наименьшими величинами свободной энергии и среднеквадратичного отклонения координат атомов при 300K, что, очевидно, отражает особенности самоорганизации пептидов $H-(RADA)_4-OH$.