Фазовый переход от $\alpha$-спиралей к $\beta$-листам в суперспиралях фибриллярных белков

Изучен переход от $\alpha$-структур к $\beta$-структурам под воздействием внешнего механического поля в молекуле фибрина, содержащей суперспирали, и разрешен ландшафт энергии. Проведено детальное теоретическое моделирование отдельных этапов процесса растяжения суперспирального фрагмента. На графиках зависимости силы $(F)$ от растяжения молекулы $(X)$ для тандема из двух симметричных суперспиралей фибрина (длина каждой 17 nm) видны три режима механического поведения: (1) линейный (упругий) режим, в котором суперспирали ведут себя как энтропийная пружина $(F < 100 - 125~pN$ и $X > 7 - 8~nm)$, (2) вязкий (пластичный) режим, в котором сила сопротивления молекулы не меняется с увеличением растяжения $(F \approx 150~pN$ и $X \approx 10-35~nm)$ и (3) нелинейный режим зависимости $F$ от $X (F > 175-200~pN$ и $X > 40-50~nm)$. В линейном режиме суперспирали раскручиваются на угол в 2$\pi$ радиан, но структурные изменения на уровне вторичной структуры не происходят. Вязкий режим сопровождается фазовым переходом от тройных $\alpha$-спиралей к параллельным $\beta$-листам, в результате которого изменяется вторичная структура. Критическое растяжение $\alpha$-спиралей составляет 0.25 nm на один виток, а характерное изменение энергии — 4.9 ккал/моль. Также были подсчитаны связанные с фазовым переходом изменения во внутренней энергии $\Delta u$ , энтропии $\Delta s$ и механической емкости $c_f$ из расчета на один виток $\alpha$-спирали. Подобное динамическое поведение $\alpha$-спиралей при растяжении белковых филаментов может являться универсальным механизмом регуляции фибриллярных $\alpha$-спиральных белков в ответ на внешнее силовое воздействие, возникающее в результате действия биологических сил.